Valina aminoacido essenziale

La valina (Val) o L-valina è un alfa-amminoacido. Questi sono amminoacidi in cui il gruppo amminico è attaccato all’atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbossilato (carbonio alfa). Gli amminoacidi sono composti organici che contengono gruppi funzionali amminici (-NH2) e carbossilici (-COOH), insieme a una catena laterale (gruppo R) specifica per ciascun amminoacido. La L-valina è uno dei 20 aminoacidi proteinogenici, cioè gli aminoacidi utilizzati nella biosintesi delle proteine. La valina aminoacido essenziale si trova in tutti gli organismi che vanno dai batteri alle piante agli animali. È classificato come un aminoacido alifatico non polare, non carico (a pH fisiologico). La valina aminoacido essenziale è stata isolata per la prima volta dalla caseina nel 1901 da Hermann Emil Fischer. Il nome valina deriva dall’acido valerico, che a sua volta prende il nome dalla pianta valeriana per la presenza di valina nelle radici della pianta. La valina è essenziale negli esseri umani, il che significa che il corpo non può sintetizzarla e deve essere ottenuta dalla dieta. Le fonti alimentari umane sono alimenti che contengono proteine, come carne, latticini, prodotti a base di soia, fagioli e legumi. La L-valina è un aminoacido a catena ramificata (BCAA). I BCAA sono costituiti da leucina, valina e isoleucina (e occasionalmente treonina). I BCAA sono amminoacidi essenziali la cui struttura del carbonio è contrassegnata da un punto di diramazione nella posizione del beta-carbonio. I BCAA sono fondamentali per la vita umana e sono particolarmente coinvolti nello stress, nell’energia e nel metabolismo muscolare. L’integrazione di BCAA come terapia, sia orale che endovenosa, nella salute e nelle malattie umane è molto promettente. I BCAA hanno diverse vie metaboliche, con la valina che va esclusivamente ai carboidrati (glucogena), la leucina esclusivamente ai grassi (chetogenica) e l’isoleucina essendo sia un amminoacido glucogenico che chetogenico. Il diverso metabolismo spiega i diversi fabbisogni di questi aminoacidi essenziali nell’uomo: 12 mg/kg, 14 mg/kg e 16 mg/kg rispettivamente di valina, leucina e isoleucina. Come altri amminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico per transaminazione, dando alfa-chetoisovalerato, un alfa-chetoacido, che viene convertito in isobutirril-CoA attraverso la decarbossilazione ossidativa da parte dell’alfa a catena ramificata. -complesso chetoacido deidrogenasi. Questo viene ulteriormente ossidato e riarrangiato in succinil-CoA, che può entrare nel ciclo dell’acido citrico. Inoltre, questi amminoacidi hanno diversi sintomi di carenza. La carenza di valina aminoacido essenziale è caratterizzata da difetti neurologici nel cervello, mentre la carenza di isoleucina è caratterizzata da tremori muscolari. Esistono molti tipi di errori congeniti del metabolismo dei BCAA e sono contrassegnati da varie anomalie. La forma più comune è la malattia delle urine a sciroppo d’acero, caratterizzata da un caratteristico odore urinario. Altre anomalie sono associate a un’ampia gamma di sintomi, come ritardo mentale, atassia, ipoglicemia, atrofia dei muscoli spinali, eruzioni cutanee, vomito e movimento muscolare eccessivo. La maggior parte delle forme di errori del metabolismo dei BCAA vengono corrette mediante restrizione dietetica di BCAA e almeno una forma è correggibile con l’integrazione con 10 mg di biotina al giorno. I BCAA sono diminuiti nei pazienti con malattie epatiche, come epatite, coma epatico, cirrosi, atresia biliare extraepatica o shunt portacavale. La valina, in particolare, è stata stabilita come un’utile terapia supplementare per il fegato malato. La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, è associata all’insulino-resistenza: si osservano livelli più elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umani diabetici (PMID: 25287287). I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilità all’insulina e l’alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue (PMID: 24684822). Nei topi obesi e insulino-resistenti indotti dalla dieta, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell’adiposità e una migliore sensibilità all’insulina (PMID: 29266268). Nell’anemia falciforme, la valina sostituisce l’aminoacido idrofilo acido glutammico nell’emoglobina. Poiché la valina è idrofoba, l’emoglobina non si ripiega correttamente. L’ipervalinemia è un altro esempio di un errore congenito del metabolismo che coinvolge la valina.

 

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